Анализ значения белков молока в селекции сельскохозяйственных животных

NovaInfo 44, с.52-61, скачать PDF
Опубликовано
Раздел: Сельскохозяйственные науки
Просмотров за месяц: 3
CC BY-NC

Аннотация

В работе рассматривается белки молока в селекции сельскохозяйственных животных, а также проводится анализ их значения.

Ключевые слова

МОЛОКО, РАЦИОН, СЕЛЕКЦИЯ, БЕЛКИ, СКОТ, КОРМ

Текст научной работы

На земле насчитывается около 6000 видов животных класса млекопитающих и самки всех этих видов способны выделять молоко. Оно представляет собой белую или желто-белую непрозрачную жидкость, сладковатую на вкус и весьма сложную по химическому составу. Молоко любого животного представляет собой единую полидисперсную систему, компоненты которой связаны между собой. У каждого животного из большой семьи млекопитающих молоко свое, непохожее на молоко другого животного

Для пищевых целей используется в основном коровье молоко. Оно составляет около 95 % от общего количества молока, потребляемого населением. Молоко по праву можно считать одним из чудес на земле. Из составных частей материнской крови образуется нечто новое, необходимое для поддержания только что возникшей жизни. В течение некоторого времени оно служит единственной пищей для новорожденного. Поэтому физиологически молоко предназначено удовлетворять все нужды живого организма. Не случайно природа особо позаботилась о молоке. Она щедро наделила его биологически активными веществами, притом в наиболее полезных сочетаниях. По современным научным данным, в молоке сосредоточено свыше 200 ценнейших компонентов: 20 благоприятно сбалансированных аминокислот; много (более 40) жирных кислот; молочный сахар – лактоза; богатый ассортимент минеральных веществ; микроэлементы; все виды витаминов, известные в настоящее время; другие вещества, необходимые организму для поддержания нормальной жизнедеятельности. В наибольшем количестве в молоке содержатся углеводы, жиры, белки и минеральные соли. Витамины, ферменты, микроэлементы, гормоны, иммунные тела и другие вещества, содержащиеся в очень малых количествах, обладают высокой биологической активностью и роль их в питании человека огромна. Состав молока непостоянен. Он зависит от многих факторов: состояния здоровья животного, условий кормления и содержания, породных и индивидуальных особенностей, возраста и условий внешней среды, способа получения молока, организации контроля за его качеством.

Белки. Существует устойчивое мнение о том, что самыми ценными составными частями молока являются белки. Они полезнее, чем белки мяса и рыбы, и быстрее перевариваются. Белок участвует в создании новых клеток и тканей у молодых растущих организмов и восстановлении отживших клеток у людей зрелого возраста. Белки молока состоят из трех компонентов: казеина, альбумина и глобулина, которые в сыром молоке находятся во взвешенном состоянии. На долю казеина приходится в среднем 76-88 % всего молочного белка.

В молоке казеин находится в виде специфических частиц, или мицелл, представляющих собой сложные комплексы фракций казеина с коллоидным фосфатом кальция.

Белки молока состоят из сывороточного белка и казеина. В молоке содержится в среднем 3,2 % белка, с колебаниями от 2 до 5 %. Основную массу белков молока составляют казеины. На их долю приходится 75-85 % общего белка

Среди пищевых белков казеины имеют наибольшую ценность, так как в их составе содержится полный набор незаменимых аминокислот, а также кальций и фтор. Казеин придаѐт молоку белый цвет и натуральность, обладает рядом особенностей, обуславливающих его практическое применение. Под действием сычужного фермента, кислот и солей он коагулирует, образуя плотный, сладкий на вкус сгусток и сыворотку. Эта особенность используется при переработке молока на сыр и творог. Особенно ценным в сыроделии считается молоко с высоким содержанием казеина и мицеллами большого диаметра.

Мицеллы состоят из сотен субмицелл, связанных друг с другом гидрофобными взаимодействиями и кальций-фосфатными связями. Благодаря образованию мицелл достигается высокая концентрация Са и Р и аминокислот в малом объѐме и легко усвояемой форме. Казеиновый комплекс состоит из агломерата основных фракций: as1 -, |3 -, k - казеинов. Казеины подразделяются на чувствительные к Са2+ (as1 - , Р - Cn) и нечувствительные к нему (к - Cn). На долю кальций чувствительных казеинов приходится 45 % всего казеина молока. Казеины играют ведущую роль в процессе связывания и последующего транспорта ионов Са +

После осаждения казеина в сыворотке остаѐтся 0,6 % белков, которые называются сывороточными. Они состоят из 3-лактоглобулина, а-лактальбумина, иммуноглобулинов, альбумина сыворотки крови, лактоферрина, компонентов протеозо-пептонной фракции и других белков. Установлено, что сывороточные белки содержат больше незаменимых аминокислот и серы, чем казеин, и с точки зрения физиологии питания более полноценны. По этой причине, а также по физическим свойствам белки сыворотки имеют исключительную ценность при производстве молочных смесей для питания человека. При нагревании до 90°С сывороточные белки денатурируют и при подкислении до рН 4,6 вместе с казеином выпадают в осадок.

Классическая классификация белков молока основана на данных о различной чувствительности их к изменению водородных ионов кальция, а также их осаждаемости с помощью солей.

Отдельные фракции казеина различаются по своей чувствительности к сычужному и другим ферментам. Известен полиморфизм белков молока, который влияет на особенности продуктивности, состав и качество молока.

Так, в исследованиях проведенных Т.А. Смирновой (2005) на свиньях, Д.Т. Ахмедом (2003) в отношении роста ягнят у овец, Ф.И. Гафиатуллиным (2006) - на лошадях и Р.Р. Исламовым (2007) - на крупном рогатом скоте молочных пород установлено, что концентрация общего белка и белка сыворотки в молоке матерей оказывает существенное влияние на рост и развитие молодняка. Они показали, что более крупными рождаются и в последующем растут с высокой интенсивностью новорожденные животные, питающиеся молоком матери с высоким содержанием общего белка и белка сыворотки. Однако у крупного рогатого скота мясных пород этот вопрос оказался практически не изученным. Исследования, направленные на решение этих вопросов, имеют важное значение для повышения сохранности молодняка, его жизнеспособности и увеличения интенсивности роста.

В настоящее время для фракционирования белков молока используется преимущественно метод электрофореза на соответствующих носителях как крахмал, агароза, полиакриламид и др. который отличается высокой разрешающей способностью и позволяет выявить более 20 различных белковых компонентов в молоке.

Из казеиновых фракций наиболее высокой электрофоретической подвижностью отличается aso-казеин. Manson W., et al, (1977) сделали заключение о том, что aso-казеин является не подлинной фракцией, а фрагментом asi-казеина. Это утверждалось на основании идентичности рисунка aso-казеина и asl-казеина, а также сходству по наличию фосфатной группы на сериновом остатке 41. Поэтому долгое время aso-казеин изучался в составе asi-казеина. Впервые абсолютное содержание aso-казеина, как самостоятельной фракции, в молоке коров разных пород определено Р.А. Хаертдиновым (1992), а затем М.П. Афанасьевым (1996), К.Ф. Сайфутдиновым (1998), И.Б. Салаховым (2002), Г.М. Закировой (2002), Р.Р. Исламовым (2007), Д.В. Башаевой (2010).

а8І-Казеин. В структуре полипептидной цепи молекулы asl-казеина содержится 199 аминокислотных остатков с молекулярной массой 23616.

Известна и аминокислотная последовательность аз1-казеина.

Содержание а8І-казеина в молоке коров разных пород составляет 0,85-0,95 г/100. По сообщениям отечественных учѐных доля а8І-фракции относительно общего казеина составляет 46 %, а по данным зарубежных авторов - около 50 %.

В настоящее время описано 6 молекулярных форм asl-казеина, обозначенных в порядке уменьшения их электрофоретической подвижности как А, В, С, D, Е, F.

Установлено, что генетические варианты asi-казеина оказывают влияние на технологические свойства молока. Животные, обладающие в локусе asr казеина А-аллелью, дают молоко низкой сыропригодности. Наличие В-аллеля положительно влияет на скорость свѐртывания молока под действием сычужного. Вариант С asl-казеина обеспечивает получение более плотного сгустка по сравнению с вариантом В. Сочетание в генотипе В и С аллелей увеличивает выход сыра.

К.Ф. Сайфутдинов (1998) в своей работе отметил, что относительное содержание главной asi -казеиновой фракции оказывает незначительное влияние на технологические свойства молока. По данным М.П. Афанасьева (1996) при низком уровне asl-казеина наблюдалась устойчивая тенденция повышения выхода плотной казеиновой массы.

а$2-Казеин. Молекула аз2-казеина состоит из 207 аминокислотных остатков. Существуют несколько аллельных форм аз2-казеина - А, В, С и D. а82-Казеин по электрофоретической подвижности распологается после asr казеина. Содержание этой фракции казеина в молоке коров разных пород составляет 0,32-0,35 г/100 мл.

Р-Казеин - вторая по величине фракция казеина в молоке. По массе белка она уступает лишь asl-казеину. В полипептидной цепи молекулы Р-казеина насчитывается 209 аминокислотных остатков, из которых пять принадлежат фосфосерину. Молекулярная масса составляет 23982. Встречаются несколько молекулярных форм Р-казеина (Аь А2, А3, В, С, D, Е), которые различаются по аминокислотному составу и электрофоретической подвижности. В настоящее время известно 11 вариантов Р-казеина.

Установлено, что В-аллель Р-казеина благоприятно влияет на сыродельческие свойства. Аллель-С Р-казеина также предпочтима для выработки сыра. Молоко, содержащее Р-казеин типа ВВ, более термоустойчиво по сравнению с молоком, где имеется АА тип.

М.П. Афанасьевым (1996) было установлено, что В-аллель Р-казеина обладает самостоятельным положительным влиянием на сыродельческие свойства молока и усиливает аналогичное действие В-аллеля к-казеина. Он же установил устойчивую тенденцию повышения выхода плотной массы при низком уровне Р-казеина, а К.Ф. Сайфутдинов (1998) при низком и среднем уровнях данного белка.

Абсолютное содержание Р-казеина в молоке коров разных пород изучено в исследованиях разных авторов. Оно составило 0,7-1,0 г/100 мл.

к-Казеин. Молекула к-казеина содержит в полипептидной цепи 169 аминокислотных остатков. Фрагмент с 1 по 105 аминокислоты этой цепи назван пара-к-казеином, а фрагмент с 106 по 169 - гликомакропептидом или казеинмакропептидом. Молекулярная масса макропептидной части составляет 6754, а парапептидной - 12269. к-Казеин не осаждается ионами кальция и в казеиновых мицеллах, распологаясь на поверхности, выполняет защитную роль по отношению к чувствительным as- и Р-казеину. к-Казеин представляет собой единственный компонент молока, на который действует сычужный фермент. Он содержит чувствительную к сычужному ферменту пептидную связь, образованную остатками фенилаланина и метионина. к-Казеин, в отличии от asr и Р-казеинов, является гликопротеидом и содержит около 5 % углеводов. Присутствие углеводов частично обеспечивает обеспечивает способность к-казеина стабилизировать. мицеллы казеина в молоке и повышает растворимость этого белка в солевых растворах, в частности, в растворе Са. Поэтому, роль к-казеина в мицеллообразовании чрезвычайно велика. В полипептидных цепях казеинов существуют зоны повышенной полярности и строго гидрофобные зоны, что имеет большое значение для образования устойчивого конформационного состояния казеиновых мицелл. Диаметр казеиновой мицеллы в среднем составляет 100 нм и колеблется от 40 до 300 нм. Предполагается, что к-казеин располагается на поверхности мицелл в виде выступающих цепей и стабилизирует мицеллу, как целое.

При ферментативном расщеплении к-казеина образуются биологически активные пептиды, действие которых подобно механизму действия гормонов. Под действием сычужного фермента молекула к-казеина распадается на 2 части: гидрофобный пара-казеин и гидрофильный макропептид. При этом гликомакропротеиды отщепляются от к-казеина и переходят в сыворотку. Таким образом, стабилизирующие свойства к-казеина теряются и он коагулирует. В первую очередь сычужный фермент расщепляет к-казеин, разрывая, по-видимому, не пептидную, а фосфатидную связь.

Существуют четыре аллельных формы к-казеина - А, В, С и Е. Молоко, содержащее В-вариант, по сравнению с А-вариантом к-казеина быстрее свѐртывается под воздействием сычужного фермента, даѐт сгусток лучшего качества и увеличивает выход сыра.

По способности стабилизировать мицеллы казеина к-казеин-В более эффективен, чем его А-вариант. Влияние к-казеина-Е на сыродельческие свойства молока очень сходное с вариантом А. Наличие В-аллеля к-казеина повышает температурную устойчивость молока, тогда как А-аллель снижает данное технологическое свойство.

к-Казеин - одна из фракций казеина, уровень которого оказывает существенное влияние на технологические свойства молока. Так, в исследованиях проведѐнных М.П. Афанасьевым (1996) во всех группах коров при высоком содержании к-казеина продолжительность образования сырной массы уменьшилась на 1,8-8,2 мин., чем при среднем и низком его содержании. Высокий уровень к-казеина в молоке способствовал также увеличению выхода отличной сырной массы. К.Ф. Сайфутдинов (1998) обнаружил хорошую свертываемость молока под действием сычужного фермента при среднем содержании к-казеина.

Абсолютное содержание к-казеина в молоке коров составляет 0,22-0,34 г/100 мл).

у-Казеин - выпадает в осадок при концентрации раствора мочевины 1,7-3,3 М и рН 4,7 после добавления сульфата аммония. На фореграмме у-казеин располагается после к-казеина. у-Казеин входит в группу казеинов с малым содержанием белка и является фрагментом р-казеин. у-Казеин образуется в результате расщепления Р-казеина под действием протеолитических ферментов молока. Образование у-казеинов ухудшает технологические свойства молока, так как при выработке сыра и творога они не свѐртываются сычужным ферментом и ―теряются‖ с сывороткой. Поэтому в сыроделии особенно ценным является молоко с наименьшим количеством у-фракции.

у-Казеин по сравнению с другими фракциями казеина содержит много фосфора (0,11%) и серы. В локусе у-казеина выявлены две аллельные формы у-Cn A и у-Сп В.

Доля у-казеина в молоке коров небольшая - около 5% от общего белка. В качестве самостоятельной фракции у-казеин изучали немногие авторы. В их исследованиях абсолютное содержание этой фракции составило - 0,07-0,24 г/100 мл.

S-Казеин - TS (термочувствительный) также является фрагментом Р-казеина.

Содержание s-фракции в молоке коров разных пород определено только несколькими авторами

По данным в молоке коров на долю S-казеина приходится 0,075-0,120 г/100 мл.

Белки молочной сыворотки. Белки молочной сыворотки лактальбумин и лактоглобулин, как оказалось, представляют собой комплекс белков. Из них были выделены несколько белковых фракций вначале методом осаждения в изоэлектрической точке, позже методом электрофореза в крахмальном и полиакриламидном гелях.

A.Palmer (1934) из лактоальбумина выделил бета-лактоглобулин, который составил 50-60 % от всей альбуминовой фракции. Автор показал, что Р-лактоглобулин выкристаллизовывается при диализе концентрированного раствора лактоальбумина при рН 5,2, а под действием сернокислого аммония из оставшегося после кристаллизации маточного раствора выпадает в осадок альбумин крови (Al) и а-лактальбумин.

Диализ лактоальбуминовой фракции приводит к разделению еѐ на две части - эвглобулин (истинный глобулин) и псевдоглобулин (ложный глобулин). Первая часть представляет из себя осадок, а вторая - коллоидный раствор белка. Общее название этих глобулинов - иммуноглобулины. Иммуноглобулины являются носителями иммунологических свойств и антител в молоке.

Электрофорез в крахмальном или полиакриламидном гелях позволяет дифференцировать все вышеперечисленные белковые фракции.

Р-Лактоглобулин, а-лактальбумин и иммуноглобулины выполняют важные биологические функции и имеют большое значение в производстве продуктов питания. Из сыворотки их выделяют в нативном состоянии с помощью ультрафильтрации и применяют для обогащения различных пищевых продуктов.

Р-Лактоглобулин (P-Lg) представляет собой очень ценный компонент молока, необходимый для роста и развития молодняка. Предполагают, что Р-лактоглобулин участвует в транспорте ряда веществ, например витамина А, а также является ингибитором плазмина. В сыром молоке Р-лактоглобулин находится в виде димера, состоящего из двух полипептидных цепей с молекулярной массой 18000 каждая. Молекула Р-лактоглобулина содержит 162 аминокислотных остатка.

В настоящее время известно 11 аллелей Р-лактоглобулина, обозначенных как A, B, C, D, E, F, G, H, X, Dr и W. Вариант В считается основным. Генетические варианты Р-лактоглобулина могут влиять на способность молока образовывать сгусток. Некоторые исследователи сообщили, что молоко содержащее ВВ тип p-Lg, по сравнению с АА типом, характеризуется более коротким временем образования сгустка и большей его плотности. Другие авторы получили противоположные результаты.

K.R. Kristiansen (1990) сообщил о более высокой термоустойчивости молока с P-Lg ВВ, по сравнению (З-Lg АА. В противоположность этому утверждению G. Berg et al. (1990) заявили о лучшей устойчивости молока к температурному воздействию с P-Lg АА, и уменьшения этой способности в следующей последовательности АА>AB>BB.

Хорошо изучено, что в течение теплового воздействия на молоко, к-казеин и Р-лактоглобулин объединяются в комплекс. Взаимная реакция генетических вариантов этих белков в молоке и термоустойчивость образцов с различными полиморфными состояниями к-Сп / P-Lg были изучены в нескольких исследованиях. Mc.Kenzie et al. (1971) изучили скорость реакции P-Lg А и В с к-казеином в буферном растворе при рН 6,6 и температуре 74°С и заключили, что к-казеин связывается крепче с P-Lg В, нежели с P-Lg А. Была установлена более прочная структура комплекса P-Lg / к-Cn для P-Lg В, чем P-Lg А. Однако, колориметрические исследования C.-Y. Ma et al. (1990), в отношении влияния на системы содержащие все возможные комбинации А и В вариантов P-Lg и к-Cn в присутствии кальция хлорида, показали, что комбинации P-Lg В / к-Cn А и P-Lg АВ / к-Cn типа А образуют более стойкие системы в отношении теплового воздействия.

По данным Р.А. Хаертдинова (1992), М.П. Афанасьева (1996), К.Ф. Сайфутдинова (1998), Г.М. Закировой (2002), Р.Р. Исламова (2007), Д.В. Башаевой (2010) на долю Р-лактоглобулина приходится 10,2 % общего белка а его абсолютное содержание в молоке коров в зависимости от породы колеблется от 0,25 до 0,40 г/100 мл

а-Лактальбумин (cc-La). а-Лактоальбумин имеет молекулярную массу около 14000, его молекула представляет собой одну полипептидную цепь, состоящую из 123 аминокислотных остатков. Выяснено, что он является специфическим белком, необходимым для синтеза лактозы из галактозы и глюкозы.

а-Лактоальбумин имеет три полиморфных состояния - А, В и С. Однако, полиморфизм обнаруживается только у зебувидного скота и некоторых других пород.

а-Лактоальбумин устойчив к нагреванию, он является самой термостабильной частью сывороточных белков. Он полностью теряет растворимость при нагревании молока до 96°С и выдерживании при этой температуре в течение 30 минут. При нагревании сывороточных белков выше 70°С, а-лактоальбумин не денатурирует при рН >7, но быстро изменяет свою структуру в кислой среде.

Альбумин крови (А1), протеозо-пептон (Рр), иммуноглобулин (Ig). В научной литературе вопрос содержания в молоке коров альбумина, протеозо- пептонной фракции и иммуноглобулина мало освещѐн. По данным А.Тѐпела (1979) на долю этих сывороточных белков приходится соответственно 1,0; 4,0 и 2,25 %, а по Р.А. Хаертдинову (1992), М.П. Афанасьеву (1996) и К.Ф. Сайфутдинову (1998) – 1,57; 1,5 и 3,0 %. Таким образом, результаты по содержанию протеозо-пептонной фракции значительно расходятся. Возможно, это объясняется различной методикой определения данной фракции. Первый автор проводил исследования, используя метод осаждения, а последние – электрофоретический метод, который является более точным. По этой методике, абсолютное содержание этих белков составило 0,048-0,057; 0,05-0,06; 0,08-0,10 г/100 мл.

В результате применения более тонких аналитических методов иммуноглобулины были подразделены на IgG, IgM, IgA, IgD, и IgE с дальнейшим делением на подклассы. Основным иммуноглобулином коровьего молока является IgG1, хотя естественные антитела к грамотрицательным бактериям, таким как E.coli, связаны с IgM. Кроме того, в молозиве имеется в намного меньших количествах секреторный IgA, который, как полагают, синтезируется в тканях вымени, а не переходит из кровотока. Различные компоненты иммуноглобулинов в молозиве встречаются в следующих количествах: IgA – 4,4, IgG1 – 75, IgG2 – 1,9, IgM – 4,9 г/л.

В молозиве коров содержание иммуноглобулинов достигает своего максимального значения. Н. Шульга и др. (2005) выявили значительное колебание уровня иммуноглобулинов в сыворотке молозива в зависимости от времени прошедшего после отела. По их данным, максимальное количество иммунноглобулинов (54,2 %) содержалось в молозиве первого удоя, затем уровень иммуноглобулинов постепенно уменьшался. Так, в течение первых суток после отела снижение к уровню в молозиве первого удоя составляло 11,8 %, на вторые сутки – 17,7 %, на третьи – 33,2 % и достигало уровня иммуноглобулинов содержащегося в молоке. Исследованиями Г.Н. Левина и др. (2005) установлен уровень иммуноглобулинов равный 128,48 г/л.

Кроме перечисленных белков сыворотки в еѐ составе присутствуют белки, обозначенные как ―другие, обладающие ферментативными и
гормональными свойствами.

К ним относятся белки, являющиеся структурными элементами оболочек жировых шариков и способствующие их стабильности во время технологической обработки. Это, как правило, гликопротеиды молекулярной массой от 15000 до 240000, содержащие 15-50 % углеводов и характеризующиеся различной растворимостью в воде. Их относительная доля в структуре общего белка около 1,62 %, а абсолютное содержание 0,049-0,067 г/100 мл.

Читайте также

Список литературы

  1. Тарчоков Т.Т. Влияние повышенного уровня кормления на рост телок и их последующую молочную продуктивность // Зоотехния. 1997. № 8. С. 23.
  2. Дадов Р.М., Тарчоков Т.Т. Влияние кровности по голштинской породе на характер исследования удоя и типа конституции коров // Сборник научных трудов Всероссийского научно-исследовательского института овцеводства и козоводства. 2006. Т. 1. № 1. С. 43-45.
  3. Тамаев И.Ш., Тарчоков Т.Т. Влияние различных вариантов подбора коров на оценку быков производителей по качеству потомства // В сборнике: Научное обеспечение устойчивого развития АПК в Северо-Кавказском федеральном округе. Сборник докладов Всероссийской научно-практической конференции с международным участием. 2013. С. 516-521.
  4. Айсанов З.М., Тарчоков Т.Т. Влияние интенсивности отбора на молочную продуктивность и морфофункциональные свойства вымени коров // Вестник Донского государственного аграрного университета. 2015. № 2-1 (16). С. 54-59.
  5. Бязиев Ю.С., Тарчоков Т.Т., Карданова Ф.Х. Аминокислотный состав молока коров разных генотипов // Зоотехния. 1998. № 12. С. 24.
  6. Тарчоков Т.Т. Влияние повышенного уровня кормления на развития телок разных генотипов // Зоотехния. 1998. № 2. С. 8.
  7. Пазова М.Т., Казиев А.А., Казанчев И.А., Тлейншева М.Г., Тарчоков Т.Т., Тамаев И.Ш. Племенная ценность телок различных заводских линий черно-пестрой пароды, завезенных в КБР // В сборнике: Научное обеспечение устойчивого развития АПК в Северо-Кавказском федеральном округе Сборник докладов Всероссийской научно-практической конференции с международным участием. 2013. С. 464-468.
  8. Мишхожев В.Х., Тешев А.Ш., Урусмамбетов Х.Г., Бекаров А.Д., Мишхожев А.А., Габаев А.Х. Сельскохозяйственные машины: методические указания по выполнению лабораторных работ для студентов бакалавров по направлению 110800.62 «Агроинженерия». Рецензенты: Х.Х. Сабанчиев, Х.Л. Губжоков. Нальчик, 2014. Том Часть 1
  9. Мишхожев В.Х., Тешев А.Ш., Урусмамбетов Х.Г., Бекаров А.Д., Мишхожев А.А., Габаев А.Х. Сельскохозяйственные машины: методические указания по выполнению лабораторных работ для студентов бакалавров по направлению 110800.62 «Агроинженерия». Рецензенты: Х.Х. Сабанчиев, Х.Л. Губжоков. Нальчик, 2014. Том Часть 2
  10. Мишхожев В.Х., Тешев А.Ш., Урусмамбетов Х.Г., Бекаров А.Д., Мишхожев А.А., Габаев А.Х. Сельскохозяйственные машины: методические указания по выполнению лабораторных работ для студентов бакалавров по направлению 110800.62 «Агроинженерия». Рецензенты: Х.Х. Сабанчиев, Х.Л. Губжоков. Нальчик, 2014. Том Часть 3
  11. Мишхожев А.А., Тарчоков Т.Т. Главные качества и особенности голштинской породы скота // NovaInfo.Ru. 2016 г. № 43.
  12. Мишхожев А.А., Тарчоков Т.Т. История и перспективы развития голштинской породы скота // NovaInfo.Ru. 2016 г. № 43.
  13. Мишхожев А.А., Тарчоков Т.Т. Основные характеристики и описания некоторых пород крупнорогатого скота // NovaInfo.Ru. 2016 г. № 43.

Цитировать

Мишхожев, А.А. Анализ значения белков молока в селекции сельскохозяйственных животных / А.А. Мишхожев, Т.Т. Тарчоков. — Текст : электронный // NovaInfo, 2016. — № 44. — С. 52-61. — URL: https://novainfo.ru/article/5265 (дата обращения: 12.08.2022).

Поделиться